節 蛋白質的分子結構 篇一
一、蛋白質的一級結構(primary structure)
蛋白質一級結構是空間結構和特異生物學功能的基礎。
二、蛋白質的二級結構(secondary structure)
蛋白質的二級結構是指其分子中主鏈原子的局部空間排列,是主鏈構象(不包括側鏈R基團)。
兩種主鏈原子的局部空間排列的分子模型(α-螺旋)和(β-摺疊)。
1、肽單位
肽鍵及其兩端的α-C共6個原子處於同一平面上,組成了肽單位(所在的平面稱肽鍵平面)。
肽鍵C—N鍵長爲0.132nm,比相鄰的單鍵(0.147nm)短,而較C=N雙鍵(0.128nm)長,有部分雙鍵的性質,不能自由旋轉。肽鍵平面上各原子呈順反異構關係,肽鍵平面上的O、H以及2個α-碳原子爲反式構型(transconfiguration)。
2、α-螺旋
α-螺旋是肽鍵平面透過α-碳原子的相對旋轉形成的一種緊密螺旋盤繞,是有周期的一種主鏈構象。其特點是:
② 螺旋每轉一圈上升3.6個氨基酸殘基,螺距約0.54nm
②相鄰的螺圈之間形成鏈內氫鍵,氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。
③螺旋的走向絕大部分是右手螺旋,殘基側鏈伸向外側。R基團的大小、荷電狀態及形狀均對α-螺旋的形成及穩定有影響。
3、β-摺疊
① 相鄰肽鍵平面間摺疊成110度角,呈鋸齒狀。
② 兩個以上具β-摺疊的肽鏈或同一肽鏈內不同肽段相互平行排列,形成β-摺疊片層,其穩定因素是肽鏈間的氫鍵。
③ 逆向平行的片層結構比順向平行的穩定。
α-螺旋和β-摺疊是蛋白質二級結構的主要形式。
4、β-轉角
5、不規捲曲
6、超二級結構和結構域
節 蛋白質的分子組成 篇二
一、蛋白質的元素組成
主要有 C、H、O、N、S。
各種蛋白質的含氮量很接近,平均爲16%。
二、蛋白質的基本組成單位——氨基酸
蛋白質在酸、鹼或蛋白酶的作用下,最終水解爲遊離氨基酸(amino acid),即蛋白質組成單體或構件分子。存在於自然界中的氨基酸有300餘種,但合成蛋白質的氨基酸僅20種(稱編碼氨基酸)。
(一)氨基酸的結構通式
組成蛋白質的20種氨基酸有共同的結構特點:
1、氨基連接在α- C上,屬於α-氨基酸(脯氨酸爲α-亞氨基酸)。
2.R是側鏈,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型兩種立體異構體。天然蛋白質中的氨基酸都是L-型。
(二)氨基酸的分類
1、按R基的化學結構分爲脂肪族、芳香族、雜環、雜環亞氨基酸四類。
2、按R基的極性和在中性溶液的解離狀態分爲非極性氨基酸、極性不帶電荷、極性帶負電荷或帶正電荷的四類。
帶有非極性R(烴基、甲硫基、吲哚環等,共9種):甘(Gly)、丙(Ala)、纈(Val)、亮(Leu)、異亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp)
帶有不可解離的極性R(羥基、巰基、酰胺基等,共6種):絲(Ser)、蘇(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)
帶有可解離的極性R基(共5種):天(Asp)、谷(Glu)、賴(Lys)、精(Arg)、組(His),前兩個爲酸性氨基酸,後三個是鹼性氨基酸。
(三)氨基酸的重要理化性質
1、一般物理性質
α-氨基酸爲無色晶體,熔點一般在200 oC以上。各種氨基酸在水中的溶解度差別很大(酪氨酸不溶於水)。一般溶解於稀酸或稀鹼,但不能溶解於有機溶劑,通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉澱析出。
芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共軛雙鍵,在近紫外區有光吸收能力,Tyr、Trp的。吸收峯在280nm,Phe在265 nm。由於大多數蛋白質含Tyr、Trp殘基,所以測定蛋白質溶液280nm的光吸收值,是分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。
2、兩性解離和等電點(isoelectric point, pI)
氨基酸在水溶液或晶體狀態時以兩性離子的形式存在,既可作爲酸,又可作爲鹼起作用,是兩性電解質,其解離度與溶液的pH有關。
在某一pH的溶液中,氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢和程度相等,成爲兼性離子,呈電中性,
此時溶液的pH稱爲該氨基酸的等電點。
3、氨基酸的化學反應
氨基酸的化學反應是其基團的特徵性反應。
(1)茚三酮反應
所有具有自由α-氨基的氨基酸與過量茚三酮共熱形成藍紫色化合物。
(2)與2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反應
三、肽(peptide)
1、肽鍵與肽鏈
一個氨基酸的α-羧基和另一個氨基酸的α-氨基脫水形成的酰胺鍵稱爲肽鍵。多肽鏈的方向性是從N末端指向C末端。
肽分子中不完整的氨基酸稱爲氨基酸殘基。肽按其序列從N端到C端命名。一般10肽以下屬寡肽,10肽以上爲多肽。
2、生物活性肽
谷胱甘肽(glutathione,GSH)
是由Glu、Cys、Gly組成的一種三肽,又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸(含γ-肽鍵)。